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Ig的结构与功能.ppt

2022-06-24 15:43:45南北旺
Ig的结构与功能
概述
免役球蛋白(immunoglobulin,Ig)是机体受抗原刺激后,由淋巴细胞特别是浆细胞合成的一类具有抗体活性的球蛋白。免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig,SIg)和膜型(membrane Ig, mIg)。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中,具有抗体的各种功能;后者是B细胞表面的抗原识别受体。人的Ig有五类,分别以IgG,IgA,IgM,IgD,IgE表示。
第一节 免疫球蛋白的结构概况
一、Ig分子的基本结构----四链结构单位
二、免疫球蛋白的结构区和功能区
轻链 (light chain,L)
重链 (heavy chain,H)
可变区 (variable region,V)
恒定区 (constant region,C)
功能区 L链可变区(VL) L链恒定区(CL)
铰链区 (hinge region))
三、Ig分子的酶解碎片
胃蛋白酶酶解片断
木瓜蛋白酶酶解片断
三、抗原结合部位构造
第三节 免疫球蛋白的功能
一、与抗原特异性结合
抗体分子在结合抗原时,其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构(构象)必须吻合,特别与高变区的氨基酸残基直接有关,所以抗原-抗体的结合具有高度特异性。
二、激活补体C1q
补体C1q与游离Ig分子结合非常微弱,而与免疫复合物中的IgG或IgM(经典途径)或凝集Ig(替代途径)结合则很强。C1q与IgGFc段的CH2功能区起反应,其结合位点在3个氨基酸侧链上。所有IgG亚类的单独Fc片段对C1q具同样的亲和性;但完整蛋白则主要是IgG1和IgG3才能结合C1q结合的影响有关。
三、亲细胞性
IgG分子能与细胞表面的Fc受体结合。这些受体均属Ig超族成员,主要有FcRⅠ(CD64)、FcRⅡ(CD32)和FcRⅢ(CD16)。FcRⅠ在单核细胞表面很丰富,中性粒细胞受适当细胞因子调节以后也可表达此受体;FcR为一高亲和性受体,与IgG1和IgG3有很强的结合性,与IgG4也可作用,但与IgG2则不能结合。FcRⅡ和FcRⅢ受体在很多细胞上都存在,包括中性粒细胞、嗜酸性粒细胞和血小板,与IgG1和IgG3有低亲和相互作用

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